Размер шрифта:

- А + А

Настройки изображений:

Цветовая схема:

Обычная версия сайта

Физики из Германии смогли получить первую полноценную "атомную" фотографию ВИЧ

22 июня 2017

Физики из Германии смогли получить первую полноценную "атомную" фотографию вируса, разработав методику сверхбыстрого просвечивания трехмерных биологических материалов при помощи рентгена, говорится в статье, опубликованной в журнале Nature Methods.

"Понимание того, как устроена трехмерная молекула белка или любого другого вещества, позволяет нам раскрывать то, какую роль он играет в работе клеток и организма. К примеру, структура белкового "абордажного крюка" вируса, при помощи которого он прикрепляется к клеточной мембране, может помочь нам защитить клетку от его проникновения", — рассказывает Дэвид Стюарт (David Stuart) из Оксфордского университета (Великобритания).

Сложные белковые молекулы в наших организмах состоят из нескольких тысяч аминокислот, чьи цепочки часто бывают закручены в сложную форму благодаря взаимодействиям между отдельными звеньями этих пептидных цепей. Пока биологи не до конца раскрыли законы, по которым белки принимают определенную форму и которые позволяют узнавать форму молекулы по ее формуле.

Поэтому структуру отдельных белков ученым приходится определять "вручную" — или используя компьютерные симуляции, или же замораживая молекулы белков при помощи жидкого азота и гелия и "просвечивая" их сверхмощными рентгеновскими лазерами.

Как рассказывает Стюарт, ученые достаточно давно пытаются приспособить эту методику для получения "атомных" фотографий отдельных клеток, бактерий и вирусов. Все попытки получить подобные снимки проваливались по той причине, что живые организмы достаточно сложно заморозить, не разрушив, а сам рентген быстро уничтожает молекулы на их поверхности и не позволяет получить качественные трехмерные снимки всего микроба или вируса.

Для решения этой проблемы Стюарт и его команда создали новую методику фотографирования вирусов, которую они назвали серийной кристаллографией. Главным отличием ее от обычной рентгеновской кристаллографии является то, что она не требует заморозки изучаемых образцов и поэтому работает при комнатной температуре.

Ее ключевой частью является специальная кремниевая пластинка с большим количеством пор, размеры которых подобраны таким образом, что частицы вируса застревают в них и теряют подвижность. Просвечивая каждую подобную ловушку при помощи рентгеновского лазера, ученые могут получать данные по атомной структуре той части вируса, которая "выглядывает" из поры, и объединять их для получения полной трехмерной картинки.

Подобный подход, как рассказывает Стюарт, позволил его команде получить фотографии вируса BEV2, поражающего крупный рогатый скот и вызывающего выкидыши, потратив всего 14 минут времени на "просвечивание" чипа при помощи сверхмощного рентгеновского лазера LCLS, установленного в американском Национальном ускорительном центре SLAC.

Каждый пиксель на картинке, которую получили Стюарт и его коллеги, занимает всего 0,23 нанометра, что позволяет видеть отдельные атомы и группы молекул на поверхности оболочки вируса и внутри нее.

В ближайшее время физики планируют увеличить число пор в пластинке в десять раз и приспособить методику для работы с более крупными и сложными вирусами. Кроме того, использование европейского лазера XFEL, способного вырабатывать до 27 тысяч мощных, но коротких импульсов рентгена в секунду, позволит получать подобные трехмерные снимки еще быстрее, чем раньше, что ускорит поиск вакцин и лекарств от ВИЧ и других вирусных заболеваний.